黄鳍鲷和鳜鱼胃蛋白酶原的分离纯化与酶的性质研究.pdf

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    编号:20190316171816124    类型:共享资源    大小:1.19MB    格式:PDF    上传时间:2019-03-21
      
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    黄鳍鲷 鳜鱼 胃蛋白酶 分离纯化
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    本文以海水黄鳍鲷和淡水鳜鱼为材料,通过硫酸铵盐析、DEAESephacel离子交换以及SephacrylS200凝胶过滤等方法首次分别从其胃内纯化得到四种胃蛋白酶原,并对该酶的相关性质进行了比较研究,为胃蛋白酶的开发利用提供实验依据,也为这两种极具经济价值鱼类的消化生理研究打下基础。SDSPAGE显示纯化得到四种黄鳍鲷的胃蛋白酶原(PGI,PGⅡ,PGⅢ和PGⅣ)的分子量分别为36,32,32以及34kDa;鳜鱼的四种胃蛋白酶原(PGI,PGⅡ,PGⅢ(a)及PGⅢ(b))的分子量分别约为36,35,38以及34kDa。在pH2.0下,各胃蛋白酶原能在短时间内转化成为活性态的胃蛋白酶,它们的相对分子量均约为30kDa。以酸变性牛血红蛋白为底物,四种黄鳍鲷胃蛋白酶的最适pH为3.03.5,最适温度为4550℃。四种鳜鱼的胃蛋白酶的最适pH为3.5,最适温度为4045℃。八种胃蛋白酶都属于酸性蛋白酶(天冬氨酸蛋白酶),pepstatIn是它们的有效抑制剂,但抑制效果略有不同。四种黄鳍鲷胃蛋白酶对酸变性血红蛋白的Km值分别为:8.7×108,1.0×107,8.6×108和7.3×108mOlL,鳜鱼的Km值分别为:2.3×107,1.2×107,2.4×108和1.3×107mOlL。以黄鳍鲷PGI和PGⅡ制得的一次抗体作WesternblOt显示PGⅡ能与黄鳍鲷四种蛋白酶都能发生强烈的免疫交叉反应,而PGI除与PI能发生强烈反应以及与PⅡ有微弱反应外,与其他两种蛋白不反应。分析鳜鱼PGI和PGⅡ的N端前12个氨基酸序列,发现两者的同源性达92%。
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    本文标题:黄鳍鲷和鳜鱼胃蛋白酶原的分离纯化与酶的性质研究.pdf
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